Os serviços Web são frequentemente suportados por sistemas com uma arquitetura em camadas, sendo utilizadas bases de dados relacionais para armazenamento dos dados. A replicação dos diversos componentes tem sido uma das formas utilizadas para obter melhorarias de escalabilidade destes serviços. Adicionalmente, a utilização de bases de dados em memória permite alcançar um desempenho mais elevado. No entanto é conhecida a fraca escalabilidade das bases de dados com o número de núcleos em máquinas multi-núcleo. Neste artigo propomos uma nova abordagem para lidar com este problema, intitulada MacroDDB. Utilizando uma solução de replicação hierárquica, a nossa proposta, replica a base da dados em vários nós, sendo que cada nó, por sua vez, executa um conjunto de réplicas da base de dados. Esta abordagem permite assim lidar com a falta de escalabilidade das bases de dados relacionais em máquinas multi-núcleo, o que por sua vez melhora a escalabilidade geral dos serviços.

Lipid-modified azurin (Laz) from Neisseria gonorrhoeae is a type 1 copper protein proposed to be the electron donor to several enzymes involved in the resistance mechanism to reactive oxygen and nitrogen species. Here we report the backbone and side-chain resonance assignment of Laz in the reduced form, which has been complete at 97 %. The predicted secondary structure indicates that this protein belongs to the azurin subfamily of type 1 copper proteins.

In order to gain insights into the interplay between Cu(I) and Cu(II) in sulfur-rich protein environments, the first preparation and characterization of copper-substituted forms of the wild-type rubredoxin (Rd) from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough are reported, as well as those of its variant C42A-Rd. The initial products appear to be tetrahedral Cu(I)(S-Cys)n species for the wild type (n=4) and the variant C42A (n=3, with an additional unidentified ligand). These species are unstable to aerial oxidation to products, whose properties are consistent with square planar Cu(II)(S-Cys)n species. These Cu(II) intermediates are susceptible to auto-reduction by ligand S-Cys to produce stable Cu(I) final products. The original Cu(I) center in the wild-type system can be regenerated by reduction, suggesting that the active site can accommodate Cu(I)(S-Cys)2 and Cys-S-S-Cys fragments in the final product. The absence of one S-Cys ligand prevents similar regeneration in the C42A-Rd system. These results emphasize the redox instability of Cu(II)-(S-Cys)n centers.

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